Спостерігаючи за пептидом на роботі

2D спектроскопія дозволяє "знімати" рухи білка

Дуже швидкі структурні зміни пептиду можуть бути «зняті» за допомогою 2D-спектроскопії. © Ruhr-Universität Bochum (RUB)
читати вголос

Білкам вдається змінити свою структуру і, таким чином, свою функцію в частки секунди. За допомогою нової методики дослідникам Цюріху та Бохума вперше вдалося зняти ці дуже швидкі рухи пептидів - короткі шматочки білка.

Метод також дозволяє визначити, чи є дві молекулярні групи в пептиді суміжними в будь-який момент часу, і тому підходить для експериментальної валідації теоретичних моделей. Про свої висновки дослідники повідомляють у поточному номері наукового журналу Nature.

Шестірні молекулярних машин

Білки - це будівельні блоки життя. Здебільшого вони мають чітко виражену тривимірну структуру, яка є не що інше, як статичне: білки - це високодинамічні об'єкти, які виконують свою роботу як "молекулярну машину". Вони постійно змінюють свою структуру, зв’язуються з іншими речовинами і транспортують їх до місця призначення, або вони підвищують ефективність певних хімічних реакцій.

Якби був мікроскоп для візуалізації білка, можна було б виявити, що поодинокі атоми або групи молекул всередині білка - "шестерні" молекулярної машини - займають немислимо коротку шкалу часу в кілька пікосекунд (0, 000, 000, 000, 001 Секунди).

"Світло, яке може пройти відстань від землі до Місяця протягом секунди, воно створює за цей короткий час пікосекунду шириною всього 0, 3 мм, що приблизно відповідає товщині трьох аркушів паперу", - пояснює професор Вольфрам Сандер від Ruhr-Universität Bochum (RUB), який разом зі своїм колегою професором Пітером Хаммом з Цюріхського університету відповідає за нові результати досліджень. Вважається, що відомо дуже багато про цю швидку динаміку теоретичних розрахунків - але їх експериментальне спостереження та перевірка виявляється надзвичайно важким. дисплей

"Плівка" за допомогою 2D-спектроскопії

Зараз дослідники змогли зробити видимі надшвидкі зміни невеликого пептиду. Вони буквально "знімали" пептид, перетворюючись з однієї структури на іншу.

Був використаний новий спектроскопічний метод, так звана двовимірна інфрачервона спектроскопія. Це дає змогу визначити, чи дві молекулярні групи пептиду просторово суміжні в певний час. "Ця методика відкриває нове, раніше недоступне часове вікно для спостереження за структурною динамікою біомолекул і тому дозволяє дуже безпосередньо експериментально перевіряти теоретичні моделі", - пояснює Сандер.

(idw - Ruhr-University Bochum (RUB), 23.11.2006 - DLO)